Gen β-glukosidase baru, bgl1G5, dikloning dari Phialophora sp.G5 dan berhasil diekspresikan dalam Pichia pastoris.Analisis urutan menunjukkan bahwa gen tersebut terdiri dari kerangka pembacaan terbuka 1.431-bp yang mengkode protein dari 476 asam amino.Urutan asam amino yang disimpulkan dari bgl1G5 menunjukkan identitas tinggi 85% dengan β-glukosidase yang dikarakterisasi dari Humicola grisea dari keluarga glikosida hidrolase 1. Dibandingkan dengan rekan jamur lainnya, Bgl1G5 menunjukkan aktivitas optimal yang serupa pada pH 6.0 dan 50 °C dan stabil pada pH 5,0–9,0.Selain itu, Bgl1G5 menunjukkan termostabilitas yang baik pada 50 °C (waktu paruh 6 jam) dan aktivitas spesifik yang lebih tinggi (54,9 U mg–1).Nilai K m dan V maks terhadap p-nitrofenil β-D-glukopiranosida (pNPG) masing-masing adalah 0,33 mM dan 103,1 μmol min–1 mg–1.Uji spesifisitas substrat menunjukkan bahwa Bgl1G5 sangat aktif melawan pNPG, lemah pada p-nitrofenil β-D-cellobioside (pNPC) dan p-nitrophenyl-β-D-galactopyranoside (ONPG), dan tidak memiliki aktivitas pada selobiosa.
