L-Cystine CAS:56-89-3 99% Kristal putih atau bubuk kristal
| Nomor katalog | XD90322 |
| Nama Produk | L-Sistin |
| CAS | 56-89-3 |
| Formula molekul | C6H12N2O4S2 |
| Berat molekul | 240.30 |
| Detail Penyimpanan | Sekelilingnya |
| Kode Tarif Harmonisasi | 29309013 |
Spesifikasi produk
| Penampilan | Kristal putih atau bubuk kristal |
| Pengujian kadar logam | 99% |
| Nilai | USP32 |
| Rotasi spesifik | -215° hingga -225° |
| Logam berat | <0,0015% |
| AS | 1,5 ppm maks |
| SO4 | 0,040% maks |
| Fe | <0,003% |
| Kerugian pada Pengeringan | 0,20% maks |
| Residu pada Pengapian | 0,10% maks |
| Cl | 0,10% maks |
Struktur kristal kompleks karboksipeptidase T (CpT) dengan analog substrat fenilalanin dan arginin - asam benzil suksinat dan asam (2-guanidinoetilmerkapto) suksinat - ditentukan dengan metode penggantian molekul pada resolusi 1,57 Å dan 1,62 Å untuk mengklarifikasi profil spesifisitas substrat yang luas dari enzim.Residu Leu211 dan Leu254 yang konservatif (juga terdapat dalam karboksipeptidase A dan karboksipeptidase B) terbukti menjadi penentu struktural untuk pengenalan substrat hidrofobik, sedangkan Asp263 untuk pengenalan substrat bermuatan positif.Mutasi dari determinan ini memodifikasi profil substrat: varian CpT Leu211Gln memperoleh sifat mirip karboksipeptidase B, dan varian CpT Asp263Asn selektivitas mirip karboksipeptidase A.Loop Pro248-Asp258 yang berinteraksi dengan Leu254 dan Tyr255 terbukti bertanggung jawab atas pengenalan residu terminal-C substrat.Pengikatan substrat pada subsitus S1' mengarah ke pergeseran ligand-dep endent dari loop ini, dan gerakan rantai samping Leu254 menginduksi penataan ulang konformasi residu Glu277 yang penting untuk katalisis.Ini adalah wawasan baru tentang selektivitas substrat dari metallocarboxypeptidases yang menunjukkan pentingnya interaksi antara subsite S1' dan pusat katalitik.
